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钙网蛋白的蛋白的结构
1、钙网蛋白分子具有三个核心结构和功能区，分别为N-末端区、P区和C-末端区。N-末端区由180个氨基酸组成，这一部分的序列高度保守，包含β-折叠片结构，呈现球状。P区，从第181个至第280个氨基酸残基，富含脯氨酸，形成两条发卡状的β-折叠片。
2、分子中有三个结构和功能区，即N-末端区，P区和C-末端区。N-末端区包含180个氨基酸残基（1～180），这一区域的氨基酸序列是最保守的，其中具有球状的β-折叠片。P区（181～280氨基酸残基）富含脯氨酸，由两条发卡结构的β-折叠片组成。
3、钙网蛋白，即calreticulin（CRT蛋白），诞生于1974年。它的名字来源于它在骨骼肌肌质网膜上的存在，是钙结合蛋白的一种。此蛋白在非肌肉组织中拥有丰富含量，是内质网（ER）钙结合蛋白的重要成员之一。在高等生物中，除红细胞外，几乎所有细胞中都能找到钙网蛋白的身影。
4、钙黏蛋白是一种特殊的蛋白质，其基本构造特点是单次跨膜。这种蛋白质由大约700至750个氨基酸构成，其功能单元是重复出现的结构域，通常形成二聚体或多聚体形式。在细胞外部分，钙黏蛋白通过折叠展现出5个或6个重复结构域，这些结构域是钙离子（Ca2+）结合的关键部位。
5、这些细胞表面的钙网蛋白能与固有免疫细胞表面的受体CD91/lRP1（如巨噬细胞、树突状细胞等）结合，增强免疫系统对这些细胞的免疫应在内风湿性关节炎患者中，细胞表面的钙网蛋白能与白细胞表面的HLA-DRΒ结合，刺激产生自身抗体。最近的研究还揭示了细胞外功能的钙网蛋白。
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民生白条联名卡申请不通过/被拒怎么办
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